Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенные аминокислоты. 20 аминокислот кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции. Классификация этих аминокислот основана на химическом строении и полярности боковых цепей. Выделяют: 

1)      Алифатические (глицин, аланин, валин, лейцин, *изолейцин – 5); 

2)     Серосодержащие (цистеин, метионин – 2); 

3)     Ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан – 3); 

4)     Иминокислота (пролин – 1); 

5)     Гидроксикислоты/содержащие гидроксильную группу (серин, *треонин – 2); 

6)     Содержащие дополнительную аминогруппу/карбоксамидную группу (аспарагин, глутамин – 2); 

7)     Заряженные:

7.1) отрицательно – кислые (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота – 2); 

7.2) положительно – основные (гистидин, лизин, аргинин – 3). 

*Изолейцин и треонин содержат дополнительный хиральный центр.

Валин, лейцин, изолейцин; метионин; фенилаланин, триптофан; треонин; лизин – незаменимые аминокислоты (8): они не синтезируются в организме человека и должны поступать вместе с пищей. 

Биологическая роль аминокислот 

1. Структурные элементы пептидов и белков. 20 протеиногенных аминокислот. Некоторые из них подвергаются посттрансляционной модификации, т.е. могут быть фосфорилированы, ацилированы или гидроксилированы. 

2. Структурные элементы других природных соединений: коферментов, желчных кислот, антибиотиков. 

3. Переносчики сигналов – нейромедиаторы или предшественники нейромедиаторов, медиаторов, гормонов. 

4. Метаболиты. Жизненно важный компонент питания. Элемент обмена веществ (доноры азота). Непротеиногенные аминокислоты образуются в качестве промеждуточных продуктов при биосинтезе и деградации протеиногенных аминокислот или в цикле мочевины. 

Кольман Я., Рём К.-Г. Наглядная биохимия.