Белки: введение

Белки (протеины) – азотсодержащие биополимеры, состоящие из соединенных в определенной последовательности пептидными связями остатков молекул альфа-аминокислот. 

Являясь высшей формой развития органического мира, белки служат основой всего живого на Земле. 

Белки в природе. Белки играют важную биологическую роль. Они служат тем основным веществом, из которого построены клетки животных организмов (в растительных клетках белка содержится меньше). Белки участвуют в важнейших процессах живого организма – обмене веществ, размножении, росте организма, работе мышц, желез и т.д. Белки входят в состав многих ферментов, гормонов, нуклеопротеидов, антител. Для каждой химической реакции, протекающей в организме, необходим строго специфический фермент, а значит – свой белок. 

Состав. Белки – очень сложные органические соединения. Их молекулярные массы составляют от нескольких десятков тысяч до многих миллионов. При всем многообразии белков в состав молекул входит ограниченное количество элементов: углерод (50-55%), кислород (21-24%), азот (15-18%), водород (6-7%), сера (0,3-2,5%). 

Строение. Макромолекулы белков состоят из остатков альфа-аминокислот, которые соединены между собой пептидными (амидными) связями. Пептиды с длинной цепью называют полипептидами, с цепью средней длины – олигопептидами, с замкнутой цепью – циклопептидами. Образование полипептидов можно показать на следующем примере: при конденсации двух молекул аминокислот образуется дипептид; при присоединении третьей молекулы аминокислоты образуется трипептид и т.д. Такой процесс можно сравнить с последовательным нанизыванием бус на нить. Однако при этом очень важно не перепутать очередность «бус» – аминокислот. 

При установлении строения белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. 

Первичная структура – основа строения белков. Она определяет порядок чередования остатков аминокислот в макромолекулярной цепи. Замена даже одного аминокислотного остатка другим или изменение его места расположения в цепи резко меняют свойства белка. Чрезвычайно интересно то, что в этом случае живая природа очень редко ошибается, несмотря на огромную вероятность такой ошибки. Подсчитано, что из двадцати различных аминокислот можно получить свыше 2*4*10^18 различных комбинаций, т.е. изомеров белковой молекулы! 

Как можно установить последовательность соединения остатков аминокислот в макромолекуле? Сведения о составе и строении белков получают обычно при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз белков происходит под влиянием ферментов или при кипячении с растворами кислот или щелочей. Этот процесс протекает ступенчато. Вначале белки превращаются в пептоны (соединения, близкие к белкам), которые затем переходят в полипептиды. Полипептиды при дальнейшем расщеплении образуют альфа-аминокислоты. С помощью специальных методов ученые устанавливают последовательность их соединения в молекуле. 

Вторичная структура – способ пространственной упаковки полипептидной цепи. Многие белки представляют собой не вытянутые нити, а скручены в цилиндрические спирали. Отдельные ее витки удерживаются многочисленными водородными связями между кислородом карбонильной группы и водородом группы >N-H. 

Третичная структура – это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь. Такая спираль способна сворачиваться в клубок. Вызвано это тем, что водородные связи образуются не только между карбонильной группой и группой >N-H, но и между этими группами и молекулами воды. При этом некоторые из этих групп разворачиваются в ту сторону, где контакт с водой лучше (остальные группы обращены внутрь молекулы). В результате такой пространственной ориентации некоторые участки спирали вынуждены сближаться, спираль при этом изгибается, и возникает клубок. Кроме того, третичная структура белка обусловлена возникновением и новых ковалентных связей между отдельными участками полипептидной цепи. Белки, молекулы которых состоят из одной полипептидной цепи, имеют только первичную, вторичную и третичную структуры. Но если в состав молекул белка входят не одна, а две и более полипептидные цепи, то возникает четвертичная структура. 

Четвертичная структура – способ пространственной организации нескольких полипептидных макромолекул. Объединяясь, они образуют единый, очень сложный комплекс, который и определяет свойства данного белка. Четвертичную структуру имеет, например, гемоглобин. В состав его молекул входят четыре полипептидные цепи. С каждой цепью связана одна группа гемма, к которой присоединяется молекула кислорода. 

По составу белки делятся на протеины и протеиды. Протеины – это простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, а протеиды – более сложные белковые образования, в состав которых, кроме белковых веществ, входят еще и остатки небелковых соединений. 

Получение. Растения синтезируют белки из оксида углерода (IV) и воды за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот, фосфор, серу и т.д.) из растворимых солей, находящихся в почве. Человек и животные в основном получают готовые аминокислоты с пищей, из которых строят белки, свойственные только данному организму. 

Огромное практическое значение имеет химический синтез белков. Проблема синтеза белков включает в себя много сложных вопросов. Первый из них – установление строения беловых молекул, расшифровка их структуры. Второй вопрос – синтез более простых веществ, но построенных по тому же принципу, что и белки, – полипептидов. 

Установление аминокислотного состава осуществляют обычно методом гидролиза, который широко используется химиками. В 1954 году была расшифрована структура белка инсулина, регулирующего содержание сахара в крови. Оказалось, что молекула этого гормона состоит из двух полипептидных цепей. В состав одного полипептида входит 21 аминокислотный остаток, а другого – 30. Эти полипептидные цепи соединены между собой «мостиками» из атомов серы. Спустя 10 лет после расшифровки структуры инсулина обе полипептидные цепи были синтезированы. В 1966 году был синтезирован полипептид – секретин, содержащий 27 аминокислотных остатков. Через два года был осуществлен синтез более сложного белка – рибонуклеазы, состоящего из 124 аминокислотных остатков. В последние десятилетия XX века в изучении первичной структуры белков и их синтеза достигнут значительный прогресс. Задача завтрашнего дня  - синтез сложных белков, полипептидные цепи которых содержат многие сотни аминокислотных остатков. 

Химические свойства белков определяют разнообразные функциональные группы, которые входят в состав их макромолекул. Присутствие в аминокислотных остатках групп –COOH и –NH2 придает белкам амфотерные свойства. 

Если белки нагревать до 60-100°C или действовать на них кислотами, щелочами или некоторыми солями, то в их молекулах происходят необратимые изменения. Прежде всего изменяются физические, химические и биологические свойства белка. Такой белок называют денатурированным, а изменение его свойств под влиянием внешних воздействий – денатурацией. В результате денатурации происходит разрушение водородных и некоторых ковалентных связей (но не пептидных), которые создают вторичную и третичную структуры белка. Теряя пространственную структуру, присущую данному белку, он лишается своего биологического действия. 

Для белков характерных цветные реакции. Одной из них является биуретовая реакция: если к щелочному раствору белка добавить соли меди, то раствор окрашивается в ярко-фиолетовый цвет. 

Известна и ксантопротеиновая реакция: при действии на белки концентрированной азотной кислоты появляется желтая окраска. 

Применение. Белки входят в состав пищевых продуктов. Ежедневная белковая норма для здорового человека не менее 100 грамм. 

Под влиянием ферментов, содержащихся в желудке и кишечнике, белок, входящий в состав пищи, подвергается гидролизу. Пепсин – основной фермент желудочного сока – расщепляет пептидные связи в молекуле, и белок распадается на отдельные аминокислоты и полипептиды различной величины. Нерасщепленные белки и образовавшиеся полипептиды затем поступают в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где окончательно гидролизуются до аминокислот. 

Химия белка играет важную роль в решении продовольственной проблемы на планете. Одним из путей получения пищевых продуктов является синтез искусственной белковой пищи и кормов для животных. Для решения этой задачи необходимы синтетические аминокислоты. Их можно получать химическим или микробиологическим путем. Химический способ использует в качестве сырья предельные и непредельные углеводороды, содержащиеся в нефти, которые с помощью аммиака превращают в аминокислоты. При микробиологическом способе применяют особые микроорганизмы, которые, находясь в питательной среде (чаще – отходы сахарной промышленности), вырабатывают некоторые аминокислоты. 

Существует еще одна возможность получения пищевых продуктов синтетическим методом. Она состоит в прямой переработке белка природного происхождения (чаще растительного) в разнообразные продукты – молочные и мясные. Источником пищевого белка могут служить семена масличных, бобовых и зерновых культур, биомасса трав, дрожжей и других микроорганизмов, а также отходы пищевой, молочной и мясной промышленности. При этом очень важно, чтобы биологическая ценность белка была максимально высокой. Только тогда он сможет представлять интерес для производства пищевых продуктов. Как известно, пищевой белок – источник незаменимых и заменимых аминокислот, которые необходимы для синтеза в организме собственных белков. Поэтом биологическую ценность пищевых белков иногда повышают, смешивая их в таком сочетании, чтобы аминокислотный состав этой смеси отвечал аминокислотному составу идеального белка. Кроме биологической ценности белка, учитываются возможности его переработки в пищевые продукты, а также повышение качества этих продуктов. Пищевой белок можно перерабатывать в синтетические крупяные и макаронные изделия, волокнообразные продукты для приготовления мясных продуктов, зернистой икры. Так, достаточно чистый белок сои или пшеницы можно «прясть», как прядут искусственный шелк, и получать волокнистый продукт. Если эти волокна склеить, придать им необходимый запах, вкус, цвет, то получится разнообразная пища, напоминающая натуральную. 

Артёменко А.И. Органическая химия.